Quesiti di Biochimica

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  1. kirbillo
     
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    Spero che il mio messaggio non sia fuori argomento per questo forum;comunque spero che qualcuno mi sappia rispondere alle seguenti domande:
    1)Nell'equazione di Michaelis-Menten i parametri Km e Vmax come variano se si cambia la concentrazione dell'enzima? E se si varia il pH o il Substrato?
    2)Come si giustifica la presenza di un amminoacido idrofilico (istidina prossimale) nel "core idrofobico" della mioglobina?
    3)Come si identifica su un tratto di DNA genomico (di procarioti) gli elementi che permettono di supporre che quella regione codifica per una proteina?
    Grazie a tutti per le risposte e ciao.

    Bye kirbillo
     
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  2. tursiops@work
     
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    ciao Kirbillo e benvenuto nel Forum :)
    appena ho un po di tempo libero provero' a rispondere alle tue domande o a fornirti link di interesse.
    Presto avrai una risposta.
    Ciao e buona giornata
     
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    BIOLOGO TEORETICO

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    Ciao Kirbillo, ti rispondo per ora a questa domanda e poi cercherò di scrivere le altre risposte :)
    CITAZIONE
    1)Nell'equazione di Michaelis-Menten i parametri Km e Vmax come variano se si cambia la concentrazione dell'enzima? E se si varia il pH o il Substrato?

    Solitamente la velocità è proporzionale alla concentrazione dell'enzima a seconda del substrato. Le variazioni di pH e di substrato si ripercuotono sull'attività enzimatica e quindi sull'affinità che presenta appunto l'enzima in quelle determinate condizioni e su quel determinato substrato. Ci sono enzimi che catalizzano bene a un pH acido (per esempio la pepsina se non erro).
    Qui trovi alcune informazioni sulla cinetica enzimatica: enzimologia - cinetica



     
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  4. kirbillo
     
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    Ok, molte grazie; comunque la Km siccome proviene da un rapporto di costanti non varia cambiando il pH e le concentrazione dell'enzima e del substrato?
    Ciao

    Kiribillo
     
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  5. *Ultimo*
     
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    1)Nell'equazione di Michaelis-Menten i parametri Km e Vmax come variano se si cambia la concentrazione dell'enzima? E se si varia il pH o il Substrato?

    ciao kirbillo, allora nella Michaelis-Menten si assume che la concentrazione di enzima sia costante. Infatti di solito la concentrazione di substrato è superiore a quella dell'enzima di circa 5 ordini di grandezza e dunque piccole variazione nella concentrazione di enzima non influiscono sul rapporto [substrato]/[enzima]. Il ph naturalmente influisce negativamente sull'attività dell'enzima poichè gli enzimi hanno dei pH ottimali,in cui esplicano la loro attività alla massima efficienza,e un aumento o diminuizione dei valori di pH ne limitano l'efficienza.Se invece si varia la concentrazione di substrato la velocità aumenta con andamento iperbolico.Infatti fino al valore di [substrato] in cui la velocità è metà della velocità massima ( Km) la velocità aumenta quasi linearmente,successivamente assume andamento iperbolico: infatti man mano che la concentrazione di substrato aumenta l'enzima si satura e dunque un ulteriore incremento nella concentrazione di substrato non influirà notevolente sulla velocità di reazione.

    2)Come si giustifica la presenza di un amminoacido idrofilico (istidina prossimale) nel "core idrofobico" della mioglobina?

    Che un amminoacido sia idrofilico non vuol dire che non si può trovare in un settore idrofobico,infatti la struttura terziaria ( quindi la conformazione 3D) è dettata dalla sequenza aminoacidica,quindi un singolo amminoacido idrofilico in una porzione costituita da una serie di amminoacidi idrofobici non avrà molta influenza 'nel dire la sua'.


    Per la terza domanda mi dispiace ma ancora non sono arrivato a studiare quegli argomenti. Devo fare l'esame fine luglio
    Spero di essere stato chiaro, se hai qualche dubbio dimmelo e spero di chiarirlo. bye ;)
     
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  6. nella988
     
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    mi serve un aiutino cn biokimica....alcune domande.....pleaseee!!!!
    -una sola sequenza di dna può codificare una determinata sequenza proteica V o F?
    -x alcuni amminoacidi ci sono + tRNA cn lo stesso anticodone V O F?
    -c'è un elevata probabilità di trovare all'interno di una struttura proteica residui cm la leucina VE...RO O FALSO?
    -c'è un elevata probabilità di trovare sulla superficie di una struttura proteica residui cm la fenilalanina VERO O FALSO?
    -per molte proteine denaturate la rimozione dell'urea o della guanidina provoca la rinaturazione spontanea VERO O FALSO??? nn è la rimozione dell'urea o del mercaptoetanolo?!?!?
    -la prima tappa nella biosintesi degli acidi grassi è la traslocazione del citrato VERO O FALSO??
    -per far girare il ciclo del citrato deve funzionare la fosforilazione ossidativa VERO O FALSO???
    grazie mille!!!!
     
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5 replies since 25/1/2007, 23:41   1327 views
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