help esercizi di biochimica

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  1. michelle_b
     
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    qualcuno potrebbe aiutarmi a svolgere questi esercizi di biochimica...dovrei consegnarli entro l'11 aprile... aiutatemi per favore sono disperata :cry: :cry: :cry:
    1) Un enzima che segue la cinetica di Michaelis e Menten ha una Km di 1 microM. La velocità iniziale è di 0.1 microM min-1 ad una concentrazione di substrato di 100 microM. Calcolare la velocità iniziale quando [S] è uguale a:
    a) 1 mM;
    b)1 microM
    c) 2 microM

    2)L'ossitocina è un ormone nonapeptidico coinvolto nel rilascio del latte durante l'allattamento nei mammiferi. La sequenza amminoacidica è la seguente:
    Cys-Phe-ile-glu-asn-cys-pro-his-gly-c=o
    | | \
    s----------------------s NH2

    Indicare qual'è la carica netta di questo peptide a pH2, a pH 8,5 e a pH 10,7. Si tenga presente che il gruppo disolfuro è stabile nell'intervallo di pH considerato e che il carbossile terminale del peptide è ammidato.

    3) Sono state eseguite misure della velocità iniziale per la reazione catalizzata dalla chimotripsina, usando come substrato (S) l'estere benzilico della tirosina a 6 concentrazioni differenti.
    a) scrivere la formula di struttura del substrato e la reazione a cui va incontro;
    b)Usando i dati riportati di seguito valutare i valori di Vmax e Km per questo substrato.
    [S] mM 0.005 0.01 0.017 0.04 0.1
    ---------------------------------------------------------------------
    v0 (mM/min) 22 35 44 56 66

    4) Il virus 1 dell'immunodeficienza umana (HIV-1) codifica per una proteasi (Mr 21500 u.m.a.) essenziale per l'assemblaggio e la
    maturazione del virus. La proteasi catalizza l'idrolisi di un substrato eptapeptidico con una Kcat di 1000 s-1 e una Km di 0.075 M
    a) Calcolare la Vmax per l'idrolisi quando la proteasi dell'HIV-1 è presente a 0.2 mgxmL-1;
    b) Quando il legame peptidico (-CO-NH-) suscettibile all'idrolisi da parte dell'enzima viene sostituito da -CH2-NH-, il derivato risultante non può essere più scisso dalla proteasi e agisce come un inibitore.
    Nelle stesse condizioni sperimentali del punto a) ma in presenza di 2.5 microM di inibitore, la Vmax risulta essere di 9.3x10-3 Ms-1 e la Km di 0.12 M.
    c) Che tipo di inibizione avviene?
    d) Questo tipo di inibizione è atteso per tale struttura?

    Vi prego mi serve il vostro aiuto :tnx: :tnx: :tnx:
     
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  2. michelle_b
     
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    Mi servirebbe un aiuto solo nell'ultimo esercizio, gli altri sono riuscita a risolverli...
     
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    BIOLOGO TEORETICO

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    ciao michelle_b,
    purtroppo non posso esserti di grande aiuto in biochimica, bisognerebbe attendere qualcuno che sia della materia.
    Tieni conto che in Rete il tempo di ognuno varia molto quindi non c'è quasi mai una scadenza alla risposta alle domande.
     
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  4. bloody v‚
     
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    Ciao!
    Non mi sono ancora presentata nel forum ma spero accetterai comunque una mano. Io studio medicina e ho dato non molto tempo fa l'esame di biochimica.

    Problema 1:
    Legge di michaelis-menten:
    Vo (velocità iniziale) = Vmax (velocità massima) * [S] / km + [S] (concentrazione substrato)
    Allora tu hai all'inizio del problema la Vo= 0,1 microM/min, [S]= 100 microM e km=0,1 microM
    Con questi dati ed una banale formula inversa ti calcoli la Vmax, che è uguale a (km + [S])*Vo/[S] = Vmax. Ti trovi?? Dopo successivamente applichi la formula normalmente per trovare la Vo usando le concentrazioni di substrato che ti ha dato il problema. Facile no?

    Problema 2:
    Allora! Hai presente i grafici degli aa che riguardano i punti isoelettrici?? Allora Dovresti trovare il grafico per ognuno di quei aa, controllare a pH 2, pH 8,5 e pH 10,7 che carica hanno (ricorda possono essere solo +1 -1 o 0). Successivamente fai la somma delle cariche, con una banale addizione! Finito!


    L'ultimo non lo so mi spiace :P
     
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  5. Martatt
     
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    Salve ragazzi :) ho difficoltà nella risoluzione di un problema di biochimica qualcuno può gentilmente aiutarmi?:) grazie in anticipo:) Ecco il problema: L amminoacido glicina ha il pk del gruppo amminico uguale a 9.6 in quale range di pH la glicina può essere usata come tampone per la presenza del gruppo amminico?
    In una soluzione di glicina pH 9.0 qual è il rapporto peril gruppo amminico tra forma dissociata e indissociata?
    Per avere il 99% di glicina nella sua forma con il gruppo amminico protonato, a quale pH si dovrà portare la soluzione?
     
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4 replies since 5/4/2011, 11:25   3519 views
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