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forumbiotech.
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Qualcuno sa dirmi con che modalità la ubiquitina permette la degradazione da parte del proteasoma? Immagino sia semplicemente per la presenza di recettori specifici della ubiquitina sul proteasoma stesso. Mi confermate che sia semplicemente questo?
Seconda domanda: Perchè la fosforilazione di IkB induce la poliubiquitinazione? Quale è il meccanismo che sta alla base? Ringrazio. -
Foster83.
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Sul libro ho trovato che le proteine vengono degradate nel proteasoma grazie al legame covaente con l'ubiquitina, che suppongo venga riconosciuta perciò dal proteasoma stesso.
Riguardo alla seconda domanda penso che la fosforilazione sia un segnale di riconoscimento per l'ubiquitina che si lega alla proteina e la porta alla distruzione; almeno per le cicline è così.
Che proteina è IkB?. -
forumbiotech.
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QUOTE (Foster83 @ 11/2/2008, 19:54)Che proteina è IkB?
si infatti era quello che alla fine pensavo anche io..semplicemente era un riconoscimento per via della ubiquitina..
IkB è la proteina inibitoria che lega il fattore di trascrizione NFkB.
Appunto il meccanismo diceva che:
- Fosforilazione di IkB da parte di una chinasi su serina 32 e 36
- La fosforilazione è il segnale per ubiquitinazione
- Ubiquitinazione porta alla degradazione di IkB da parte del proteasoma
- NFkB libero dall'inibitore è ora libero di passare al nucleo e trascrivere gli specifici geni bersaglio.
credo sia questo in sistesi il meccanismo...
Poliubiquitinazione di IKB (inibitore di NFkB) e degradazione da parte del proteasoma |